Artículo científico / Scientific paper
CIENCIAS AGRONÓMICAS
pISSN:1390-3799; eISSN:1390-8596
http://doi.org/10.17163/lgr.n37.2023.08
CEBOS PARA Anastrepha fraterculus CON PROTEÍNA
HIDROLIZADA DE SUBPRODUCTOS AGROINDUSTRIALES
PRETRATADOS CON RADIACIÓN GAMMA
BAITS FOR Anastrepha fraterculus WITH HYDROLYZED PROTEIN FROM
AGROINDUSTRIAL BY-PRODUCTS PRETREATED WITH GAMMA RADIATION
Marco Vinicio Sinche Serra*1, Gonzalo Rafael Jácome Camacho1, Juan
Patricio Castillo Domínguez1, María Belén Constante Pila2,y Cristhian
Patricio Castro Valencia2
1Departamento de Ciencias Nucleares, Escuela Politécnica Nacional, Ladrón de Guevara E11-253, 170517, Quito, Ecuador.
2Facultad de Ingeniería Química y Agroindustria, Escuela Politécnica Nacional, Ladrón de Guevara E11-253, 170517, Quito,
Ecuador.
*Autor para correspondencia: marco.sinche@epn.edu.ec.
Manuscrito recibido el 15 de octubre de 2020. Aceptado, tras revisión, el 04 de octubre de 2021. Publicado en versión temprana el 1 de diciembre de
2022. Publicado el 1 de marzo de 2023.
Resumen
La mosca de la fruta (Anastrepha fraterculus) afecta a varios cultivos ecuatorianos con potencial de exportación. En la
actualidad, para el monitoreo de esta plaga, se emplea un cebo importado que tiene un alto costo. La presente investi-
gación tiene como objetivo formular cebos atrayentes de mosca de la fruta que puedan reemplazar al cebo comercial.
Como materia prima se empleó torta de soya, torta de palmiste, sangre bovina y suero; cada material fue irradiado
con una dosis de 20 kGy, en una fuente de cobalto-60 como pretratamiento. Luego, la proteína se extrajo y se hidrolizó
con una solución de bromelina de 0,025 UA mL−1, a pH 7,0y50◦C durante 30 min. Los cebos fueron formulados con
proteína hidrolizada, melaza, agua y bórax y se colocaron en trampas McPhail. La evaluación en campo se llevó a
cabo en cultivos de chirimoya (Annona cherimola) y guayaba (Psidium guajava). En el proceso enzimático se alcanzaron
grados de hidrólisis entre 19,16 y 26,64%. Por electroforesis SDS-PAGE se determinó que los hidrolizados proteicos
contenían péptidos con pesos moleculares entre 5 y 20 kDa. Se encontró que el cebo de proteína hidrolizada de pal-
miste y el cebo comercial fueron estadísticamente iguales en la cantidad de moscas atrapadas, mientras que el de
suero presentó un mayor índice MTD (moscas capturadas por trampa, por día). Los cebos formulados podrían ser
una alternativa más económica que el cebo importado para el monitoreo de la mosca de la fruta en el Ecuador.
Palabras clave: Cebos atrayentes, hidrolizados proteicos, mosca de la fruta, radiaciones ionizantes.
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©2023, Universidad Politécnica Salesiana, Ecuador.
Cebos para Anastrepha fraterculus con proteína hidrolizada de subproductos agroindustriales pretratados con
radiación gamma
Abstract
The fruit fly (Anastrepha fraterculus) affects several Ecuadorian crops with export potential. Currently, a costly impor-
ted bait is used to monitor and control this pest. The aim of this research is to formulate baits for the fruit fly that could
replace the commercial bait. Soy cake, palm kernel cake, bovine blood and whey were used as raw material. Each ma-
terial was irradiated with a dose of 20 kGy with a Cobalt-60 source as a pretreatment. Then, the protein was extracted
and hydrolyzed with a 0.025 AU mL−1bromelain solution at pH 7,0and 50◦C, for 30 min. The baits were formulated
with hydrolyzed protein, molasses, water, and borax, and they were placed in McPhail traps. The field evaluation was
carried out in cherimoya (Annona cherimola) and guava (Psidium guajava) orchards. The hydrolysis degrees that were
reached in the enzymatic process had values between 19.16 and 26.64%. According to an SDS-PAGE electrophoresis,
the hydrolysates had peptides with molecular weights between 5 and 20 kDa. The bait made with palm kernel cake
hydrolyzed protein and the commercial bait were statistically equal in the number of captured flies, whereas the bait
made with whey protein had a higher FTD index (flies caught per trap, per day). The formulated baits could be an
inexpensive alternative to the commercial bait for monitoring fruit flies in Ecuador.
Keywords: Attractant baits, protein hydrolysates, ionizing radiation, fruit fly.
Forma sugerida de citar: Sinche, M., Jácome, G., Castillo, J., Constante, M.B. y Castro, C. (2023). Cebos para Anas-
trepha fraterculus con proteína hidrolizada de subproductos agroindustriales pretrata-
dos con radiación gamma. La Granja: Revista de Ciencias de la Vida. Vol. 37(1):102-116.
http://doi.org/10.17163/lgr.n37.2023.08.
IDs Orcid:
Marco Vinicio Sinche Serra: http://orcid.org/0000-0003-1367-682X
Gonzalo Rafael Jácome Camacho: http://orcid.org/0000-0003-2323-6529
Juan Patricio Castillo Domínguez: http://orcid.org/0000-0002-9902-9262
María Belén Constante Pila: http://orcid.org/0000-0002-2632-5845
Cristhian Patricio Castro Valencia: http://orcid.org/0000-0002-6054-4355
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Artículo científico/Scientific paper
CIENCIAS AGRONÓMICAS Sinche, M., Jácome, G., Castillo, J., Constante, M.B. y Castro, C.
1 Introducción
Entre el año 2012 y el 2017, el incremento en la
exportación de productos ecuatorianos no tradicio-
nales como pitahaya, mango y granadilla superó al
crecimiento de varios productos tradicionales co-
mo banano, cacao y café industrializado (Verdugo
y Andrade, 2018). Sin embargo, no se ha logrado
abrir mercados para otras frutas con alto potencial
de exportación, debido a que persiste un manejo
inadecuado de la mosca de la fruta (Vilatuña, San-
doval y Trigero, 2010). Entre los mercados interna-
cionales que no admiten el ingreso de frutas sin un
tratamiento adecuado, provenientes de países afec-
tados por esta plaga, se encuentran Estados Unidos,
Japón y la Unión Europea (Vilatuña y col., 2016;
IAEA, 2019). Los requisitos fitosanitarios impues-
tos por los países importadores buscan impedir el
ingreso de esta plaga a zonas consideradas como
libres (García-Rosero y col., 2015).
La mosca de la fruta pertenece a la familia Teph-
ritidae del orden Diptera. En Ecuador predominan
el género Anastrepha, originario de Centro y Suda-
mérica, y Ceratitis, un género introducido del Me-
diterráneo alrededor de 1976 (Vilatuña, Sandoval
y Trigero, 2010). Esta es considerada como una de
las principales plagas de interés económico a escala
mundial, debido a los daños que causa en frutas y
cultivos en regiones tropicales y subtropicales (Whi-
te y Elson-Harris, 1992; Hafsi y col., 2016). La mosca
de la fruta tiene la capacidad de adaptarse a diver-
sas condiciones ambientales e infectar frutos en di-
ferentes fases de su maduración. Las hembras son
atraídas por ciertos aromas que las frutas emiten
al comenzar su maduración, y cuando eso ocurre
depositan huevecillos en su interior. Al nacer, las
larvas se alimentan de la pulpa y forman galerías
que facilitan el ingreso de agentes patógenos como
hongos y bacterias, lo que provoca la pudrición de
los frutos y su consecuente rechazo para el consu-
mo, la exportación y la agroindustria (INIAP, 2004).
Adicionalmente, la presencia de la mosca de la
fruta genera un incremento en los costos de pro-
ducción porque se debe incurrir en gastos de inves-
tigación y aplicación de medidas de monitorización
y control (Salcedo-Baca, Lomelí-Flores y Terrazas-
González, 2009). Por ejemplo, se ha logrado la ex-
portación de mango ecuatoriano a mercados co-
mo el estadounidense (Fundación Mango Ecuador,
2019), pero para ello se necesitan aplicar pestici-
das durante el cultivo y el tratamiento hidrotérmico
postcosecha de los frutos (AGROCALIDAD, 2016).
Gracias a que este y otros cultivos tienen una im-
portancia creciente en el país (MAG-CGINA, 2022),
se ha incrementado el interés por controlar esta pla-
ga mediante opciones más ecoamigables.
La Agencia de Regulación y Control Fito y Zoo-
sanitario (AGROCALIDAD) empezó el “Proyecto
Nacional de Manejo de Mosca de la Fruta” en el
2014 con el propósito de declarar áreas libres o de
baja prevalencia a las zonas destinadas a la pro-
ducción de frutos, mediante estrategias de manejo
integrado en los cultivos hospederos de la mosca
(Vilatuña y col., 2016). El manejo integrado requie-
re del conocimiento de la densidad poblacional de
la plaga y de sus variaciones en el tiempo (Vilatu-
ña, Sandoval y Trigero, 2010). Cebos formulados a
partir de compuestos orgánicos como la putrescina,
acetato de amonio o proteína hidrolizada líquida
se han empleado efectivamente como atrayentes
en programas para la detección y monitorización
de varias especies de moscas de la fruta (Heath
y col., 1997; López-Guillén, Toledo y Rojas, 2010).
Se utiliza proteína hidrolizada debido al conteni-
do de compuestos nitrogenados asociados con la
atracción de las moscas hacia las frutas (Bateman,
Morton y Brown, 1981; Mazor, 2009). La presencia
de aminoácidos esenciales para los insectos como la
metionina (Dadd, 1985), también puede contribuir
con el poder atrayente de los cebos (Díaz-Fleischer
y Castrejón-Gómez, 2012).
El cebo elegido por el Proyecto Nacional de Ma-
nejo de Mosca de la Fruta es un producto comercial
que tiene como componente principal proteína ve-
getal hidrolizada (Vilatuña y col., 2016), es fabricado
en Argentina y tiene un precio de 14,60 USD por li-
tro de concentrado (Edifarm, 2016). Por ello, existe
la oportunidad de formular un cebo que pueda ser
producido en el país a un menor costo, que posea
una efectividad similar o mayor y que genere bene-
ficios ambientales y sociales. Bajo esa perspectiva,
se pueden emplear subproductos agroindustriales
como materia prima que contengan proteína y que
posean un bajo valor comercial (Zahari y Alímon,
2005). En el Ecuador, existen tortas de palmiste y
de soya provenientes de industrias extractoras de
aceite vegetal, así como de suero de leche y san-
gre bovina, resultantes de la fabricación de queso y
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Cebos para Anastrepha fraterculus con proteína hidrolizada de subproductos agroindustriales pretratados con
radiación gamma
faenamiento de ganado, respectivamente. Estos son
generados en grandes cantidades y comúnmente
son desechados o destinados a la alimentación ani-
mal (Figueroa, Zapata y Gutiérrez, 2012).
La inclusión de un pretratamiento de las mate-
rias primas (subproductos agroindustriales) puede
incrementar el rendimiento de la proteína extraída.
Herrero y col. (2009) indican que las radiaciones
ionizantes podrían modificar la estructura de las
proteínas y provocar, según su intensidad, hasta la
desaminación, descarboxilación, reducción de en-
laces disulfuro y otros cambios que facilitarían la
separación de estas en procesos de extracción. Es-
tas proteínas, luego de la hidrólisis enzimática con
proteasas como la bromelina (Guadix y col., 2000),
se podrían utilizar para la formulación de los cebos
atrayentes (Barrera, 2006), por su amplio contenido
de compuestos amoniacales y su alta solubilidad
(Benítez, Ibarz y Pagan, 2008). Además, la irradia-
ción a dosis intermedias y altas permite reducir la
carga microbiana (Kuan y col., 2013).
El objetivo de esta investigación fue formular ce-
bos atrayentes de mosca de la fruta (Anastrepha fra-
terculus), a partir de proteína hidrolizada obtenida
de los subproductos agroindustriales mencionados,
y evaluar su desempeño en la monitorización de la
plaga en campo. Además, se determinó el efecto del
pretratamiento de las materias primas con irradia-
ción gamma sobre el rendimiento de la extracción
de proteína.
2 Materiales y Métodos
2.1 Evaluación de los cebos en campo
2.1.1 Zona de estudio
El ensayo en campo se realizó durante 5 semanas,
del 18 de agosto al 22 de septiembre de 2017, en Pué-
llaro, una parroquia rural del cantón Quito, provin-
cia de Pichincha. Se identificaron 4 zonas cercanas
a la cabecera parroquial, denominadas Estadio, La
Esperanza, La Merced y Sigsihuayco, en las cuales
existen cultivos de chirimoya (Annona cherimola) y
de guayaba (Psidium guajava), que son especies hos-
pederas de la mosca de la fruta (Ver Material com-
plementario 1).
2.1.2 Servicio de las trampas
Se emplearon dos trampas tipo McPhail para ca-
da tipo de cebo, las cuales fueron colocadas en los
árboles de chirimoya o de guayaba, con una sepa-
ración mínima de 30 m, sobre puntos de detección
determinados con base en las rutas de monitori-
zación manejadas en el “Programa Nacional de la
Mosca de la Fruta”. Cada trampa tuvo 250 mL de
solución atrayente.
Cada 7 días se cuantificó la capacidad atrayente
de cada cebo mediante el índice MTD, que corres-
ponde al número promedio de moscas capturadas
por trampa, por día (Imbachi y col., 2012) (Ver Mate-
rial complementario 2). Luego, se lavaron las tram-
pas y se colocaron 250 mL de la solución atrayente
fresca (Asaquibay, Nú´ nez y Gallegos, 2010) para
mantenerlas operativas durante el periodo de expe-
rimentación (Vilatuña, Sandoval y Trigero, 2010)).
2.1.3 Diseño experimental para la evaluación de los
cebos en campo
La evaluación de la efectividad de los cebos descri-
ta correspondió a un diseño de bloques aleatorizado
trifactorial 5×5×4, en el que los factores fueron el
tipo de cebo (5 niveles), la semana (5 niveles) y el
sector (4 niveles), mientras que los bloques corres-
pondieron a subdivisiones realizadas en cada sec-
tor. La variable de respuesta fue el índice MTD. Los
datos se analizaron con el programa Statgraphics
Centurion XVIII, a través de un análisis de varian-
za (ANOVA) con el 95% de confianza y una prueba
de rangos múltiples con el método de Fisher o de
diferencia mínima significativa (LSD).
2.2 Materias primas y reactivos
Las materias primas empleadas para la elabora-
ción de los cebos atrayentes de la mosca de la fruta
fueron: torta de soya, torta de palmiste, suero y san-
gre bovina. También se usó el cebo comercial que
actualmente se utiliza en el Ecuador para la mo-
nitorización de la mosca de la fruta (Ver Material
complementario 3).
Para la extracción proteica, la hidrólisis enzi-
mática y la formulación de los cebos se emplea-
ron los siguientes reactivos: NaOH (JTBaker; 98,5%
de pureza), HCl (Riedel de Haen; 37%), bromeli-
na (Sigma-Aldrich; B4882), flavourzima (Granotec),
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Artículo científico/Scientific paper
CIENCIAS AGRONÓMICAS Sinche, M., Jácome, G., Castillo, J., Constante, M.B. y Castro, C.
caseína (Merck, 102244, grado analítico), fosfato di-
básico de sodio (Sigma; S9763), ácido tricloro acé-
tico (Analar; 99% de pureza), seroalbúmina bovi-
na (Sigma; A4503, grado electroforesis), carbonato
de sodio (Merck; 99,5% de pureza), sulfato cúprico
(Sigma; 99% de pureza), tartrato de sodio y pota-
sio (Merck, 99% de pureza), reactivo de fenol según
Folin-Ciocalteu (Sigma; F9252), persulfato de amo-
nio (Promega; 99% de pureza), bórax (grado técni-
co) y 2-mercaptoetanol (Merck; CAS 60-24-2). Los
siguientes reactivos, que fueron empleados para la
determinación molecular, fueron de grado electro-
foresis: acrilamida (Bio-Rad), azul brillante de tetra-
bromofenol (Sigma), bisacrilamida (Bio-Rad), azul
brillante de Coomassie (Merck), dodecil sulfato de
sodio (Sigma) y Tris HCl (Sigma-Adrich). El reacti-
vo de Biuret se preparó con sulfato cúprico pentahi-
dratado (Fluka, Biochemika; 99% de pureza), EDTA
(J.T. Baker, grado analítico), yoduro de potasio (Pan-
reac; 99% de pureza) y una solución de NaOH 6 N
(J.T. Baker; 98,5% de pureza).
2.3 Obtención de extractos proteicos
2.3.1 Torta de soya
La proteína se extrajo a partir de la torta de soya
molida. Para ello, se colocó la torta en agua, en una
relación 1:5 de sólido a líquido, y se alcalinizó con
NaOH 6 N; luego, se hizo una precipitación isoeléc-
trica de la proteína solubilizada, como se indica en
el método descrito por Vioque y col. (2001), que se
detalla en Material complementario 4.
2.3.2 Torta de palmiste
Se mezcló la harina de palmiste con una solución
0,03 M de NaOH, en relación 1:30 de sólido a líqui-
do. Esta mezcla se agitó por 45 min a 35◦C (Zarei
y col., 2012) y se filtró para obtener un sobrenadan-
te libre de sólidos y residuos de grasa. Finalmente,
el sobrenadante se secó por 16 h a 50◦C y se almace-
nó en refrigeración (Arifin y col., 2009).
2.3.3 Suero de leche
Muestras de 100 mL de suero se homogeneizaron y
se ajustó su pH a 5,2 con una solución 6 N de HCl.
Las muestras se centrifugaron a 210×gpor 15 min
con el fin de separar la grasa del suero; se vertió la
fase acuosa en vasos de precipitación y estos se ca-
lentaron a 93◦C, por 30 min (Ver Material comple-
mentario 5). Las muestras fueron enfriadas por 20
min y se filtraron durante 3 h en papel filtro (Váz-
quez, Villegas y Mosqueda, 2010).
2.3.4 Sangre bovina
Se secaron muestras de 100 mL de sangre irradia-
da a 110◦C, durante 6 h, en una estufa Memert DIN
40 050-IP 20, hasta obtener un concentrado con un 5
a 10% de humedad (Figueroa, Zapata y Gutiérrez,
2012). La concentración de proteína soluble en to-
das las muestras se determinó mediante el método
de Biuret descrito por Fernández y Galván (2010).
2.4 Evaluación de un pretratamiento de las
materias primas con radiación gamma
2.4.1 Pretratamiento con radiación gamma
Se evaluó el efecto que tiene la radiación gamma
sobre el rendimiento de extracción de proteína pa-
ra cada materia prima. Las dosis evaluadas para
las tortas de soya y de palmiste fueron 15, 20, 25
kGy, mientras que para el suero y la sangre bovina
fueron 10, 15 y 20 kGy. En cada caso se determinó
el porcentaje de proteína recuperado (Ver Material
complementario 6).
En los ensayos de extracción proteica, las uni-
dades experimentales para las tortas de soya y de
palmiste fueron bolsas de polietileno con 1 kg de
muestra; para el suero y la sangre bovina fueron
fundas de 3 L. Las muestras se colocaron a 30 cm de
la fuente de cobalto-60, en la cámara de irradiación
del Laboratorio de Tecnología de Radiaciones de la
Escuela Politécnica Nacional. Las muestras fueron
volteadas a la mitad del tiempo de exposición, pa-
ra asegurar la uniformidad de la dosis (Maity y col.,
2009). El experimento tuvo tres réplicas.
2.4.2 Diseño experimental para la evaluación del
pretratamiento
Se empleó un diseño completamente aleatorizado
para cada materia prima. En cada uno de estos di-
seños, la variable de diseño fue la dosis de irradia-
ción; sus niveles fueron 15, 20 y 25 kGy para las ma-
terias primas de origen vegetal, y de 10, 15 y 20 kGy
para las materias primas de origen animal. La varia-
ble de respuesta fue la cantidad de proteína recupe-
rada. Se tuvieron tres réplicas. El análisis estadísti-
co se realizó en el programa Statgraphics Centurion
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©2023, Universidad Politécnica Salesiana, Ecuador.
Cebos para Anastrepha fraterculus con proteína hidrolizada de subproductos agroindustriales pretratados con
radiación gamma
XVIII; se hizo un ANOVA con el 95% de confianza
y una prueba de rangos múltiples con el método de
Fisher.
2.5 Hidrólisis enzimática de los extractos
proteicos
Las concentraciones de sustrato y de enzima para
los procesos de hidrólisis fueron seleccionadas de
forma experimental, como se describe a continua-
ción.
2.5.1 Selección de la concentración de sustrato
Los aislados proteicos fueron solubilizados en tam-
pón fosfato de sodio 0,1 M pH 7,0, en concentracio-
nes de 20, 40, 60, 90, 120, 150 y 200 mg mL−1; las
soluciones se agitaron durante 10 min a 900 rpm y
posteriormente fueron centrifugadas a 1 698 ×gpor
15 min. Luego, 600 µL del sobrenadante se mezcla-
ron con 2 400 µL de tampón fosfato (Cheftel, Cuq
y Lorient, 1989) y se determinó la cantidad de pro-
teína soluble mediante el método de Biuret (Fernán-
dez y Galván, 2010). Se seleccionó la concentración
que permitió obtener la mayor cantidad de proteí-
na soluble para cada sustrato (Ver Material comple-
mentario 7.
2.5.2 Selección de la concentración de enzima y el
tiempo de hidrólisis
En primer lugar, se verificó que las enzimas brome-
lina y flavourzima conserven su actividad proteolí-
tica de acuerdo con el método descrito por Castillo
y col. (2012) (Ver Material complementario 8). Se
prepararon soluciones de 0,020 UA mL−1de bro-
melina, 24,0 LAPU mL−1de flavourzima y 10 mg
mL−1de caseína, para garantizar que la concentra-
ción de enzima sea menor a la del sustrato y generar
condiciones de saturación (Nelson y Cox, 2013). A
100 µL de cada solución enzimática se añadieron
1 100 µL de caseína y se incubaron por 20 min, a
37◦C. Luego, se añadieron 1 800 µL de TCA al 5%
a cada mezcla para detener la reacción y precipitar
la proteína soluble. Después, las muestras fueron
centrifugadas a 2 821 ×gdurante 20 min; del sobre-
nadante se tomaron alícuotas de 1 000 µL y se midió
su absorbancia a 280 nm en un espectrofotómetro
UV-VIS Hitachi U-19000 (Castillo y col., 2012). Los
blancos se prepararon de la misma forma, pero el
TCA se adicionó inmediatamente después de mez-
clar cada solución enzimática con el sustrato. El
ensayo se realizó por duplicado.
A continuación, se realizaron ensayos de hidró-
lisis con diferentes concentraciones de cada enzima.
Para cada sustrato se usaron las concentraciones se-
leccionadas como se indicó en la sección 2.4.1. Se
evaluaron las siguientes concentraciones de brome-
lina: 0,002; 0,006; 0,015; 0,020 y 0,025 UA mL−1y
de flavourzima: 2,0; 4,7; 6,0; 12,0; 24,0 y 40,0 LAPU
mL−1. Las condiciones de hidrólisis para la bromeli-
na fueron pH 7,0; 40◦C por 1 h y para la flavourzima
pH 7,0; 50◦C por 5 h (Benítez, Ibarz y Pagan, 2008).
Después, se eligió la concentración de enzima que
permitió obtener la mayor cantidad de proteína so-
luble en el menor tiempo para cada materia prima
(Ver Material complementario 9).
Se tomaron alícuotas de 200 µL de la mezcla de
reacción a diferentes tiempos con el fin de cuan-
tificar la proteína soluble. Para las reacciones con
bromelina, se extrajeron alícuotas a 0, 1, 3, 5, 10,
20, 30 y 60 min; mientras que para las reacciones
con flavourzima a 0, 15, 30, 60, 120, 180, 240 y 300
min. En cada caso, se añadieron 2 000 µL de TCA
(10%) para detener la reacción enzimática. Luego,
las muestras fueron centrifugadas a 2 821 ×gduran-
te 15 min, se tomó el sobrenadante de cada muestra
y se midió el contenido de proteína soluble por el
método de Biuret (Fernández y Galván, 2010).
Finalmente, se realizaron curvas de velocidad de
formación de producto en función del tiempo para
todas las concentraciones de cada enzima y se se-
leccionó la enzima que permitió obtener una mayor
concentración de hidrolizados proteicos en el me-
nor tiempo de reacción (Ver Material complementa-
rio 10 y 11).
2.5.3 Grado de hidrólisis enzimática
El grado de hidrólisis se determinó mediante la
Ecuación 1. La cantidad de proteína soluble se de-
terminó durante la hidrólisis de cada aislado pro-
teico a las condiciones previamente indicadas por 1
h. Se tomaron alícuotas de 1 mL a diferentes tiem-
pos (0, 3, 5, 10, 20, 30 y 60 min), se mezcló cada alí-
cuota con 1 mL de TCA al 10% y se centrifugaron
a 2 821 ×gdurante 10 min (Molina-Ortiz y Wagner,
2002). El contenido de proteína total se determinó
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CIENCIAS AGRONÓMICAS Sinche, M., Jácome, G., Castillo, J., Constante, M.B. y Castro, C.
mediante la hidrólisis de 0,05 g de cada aislado con
2 mL de HCl 6 N a 110◦C, durante 48 h. Los hidro-
lizados fueron centrifugados a 2 821 ×gdurante 10
min (Wilchek y Miron, 2003). Los contenidos de pro-
teína soluble y total se cuantificaron en el sobrena-
dante mediante el método de Biuret (Ver Material
complementario 12).
GH(%) = Proteína Soluble en TCA(10%)
Proteína Total ×100
(1)
2.5.4 Determinación del tamaño molecular de los
hidrolizados obtenidos mediante electroforesis
SDS-PAGE
La determinación de los pesos moleculares para ca-
da materia prima se realizó por electroforesis SDS-
PAGE (Ver Material complementario 13), se siguió
el procedimiento señalado por Laemmli (1970) y
modificado por Castillo y col. (2012).
2.6 Formulación de los cebos para mosca
de la fruta con proteína hidrolizada
Para formular los cebos atrayentes, se determinó la
concentración de proteína soluble en los hidroliza-
dos obtenidos y se caracterizó el cebo comercial (Ver
Material complementario 14). Luego, se estableció
la cantidad de cada tipo de hidrolizado proteico que
se debía colocar en las trampas, de manera que to-
das las soluciones resultantes tengan la misma can-
tidad de proteína (Ver Material complementario 15
y 16). La formulación de referencia contiene un 10%
del cebo comercial, 3% de bórax y 87% de agua
(OIEA, 2005).
3 Resultados
3.1 Evaluación de un pre-tratamiento de
las materias primas con radiación gam-
ma
La Figura 1 muestra la cantidad de proteína extraí-
da de las materias primas irradiadas con dosis de 0
(control) a 25 kGy. La irradiación tuvo un efecto sig-
nificativo (p<0,05) sobre el proceso de extracción
en la torta de soya, de palmiste y suero. A partir de
la torta de soya irradiada con la dosis de 20 kGy se
obtuvo el mayor rendimiento, que fue 10% superior
al conseguido con la muestra control. En la torta de
palmiste, se observaron incrementos significativos
en los tratamientos con 20 y 25 kGy; a 20 kGy se ex-
trajo un 12% más de proteína en comparación con
la muestra control; como se aprecia en el literal a). A
la misma dosis, se obtuvo el mayor rendimiento de
extracción para el suero, con un 0,82% de incremen-
to con respecto a la muestra control. Las muestras
de sangre no presentaron diferencias significativas
en comparación con el control, como se evidencia
en el literal b). Esto se debería a que el proceso de
extracción incluyó un secado de las muestras de
sangre, como una forma de concentrar la proteína.
Este método no se fundamenta en la desnaturali-
zación y precipitación proteica (Figueroa, Zapata
y Gutiérrez, 2012), por ello, no se vio beneficiado
por el tratamiento con radiaciones ionizantes que,
en cambio, propicia la precipitación (Gaber, 2005).
En consecuencia, la dosis de irradiación selec-
cionada para todas las materias primas fue la de 20
kGy, porque con ella se obtuvieron mejores rendi-
mientos a partir de la torta de soya y del suero. En
el caso de la torta de palmiste, el tratamiento con 20
kGy generaría resultados estadísticamente iguales
a los obtenidos con la dosis de 25 kGy, pero repre-
sentaría un menor tiempo y costo de irradiación.
En cuanto a la sangre bovina, no se alcanzarían in-
crementos en el porcentaje de proteína recuperada,
pero se obtendrían otros beneficios, como la des-
contaminación microbiana.
En general, los tratamientos con radiación au-
mentaron el rendimiento de extracción de proteí-
na. Consistentemente, Castillo, Mendieta y Sinche
(2019) reportaron el incremento del porcentaje de
proteína extraída en plumas de pollo expuestas a
25 kGy. Así también, Kuan y col. (2013) señalaron
las modificaciones en la estructura secundaria de las
proteínas al exponerse a dosis mayores a 10 kGy, lo
cual favorece su extracción.
3.2 Hidrólisis enzimática de los extractos
proteicos
3.2.1 Concentración de sustrato seleccionada
Se seleccionó la concentración de sustrato de 15%
en peso sobre volumen (p/v) para la torta de soya
y de palmiste, debido a que produjo la mayor canti-
dad de proteína soluble. En el caso del suero y san-
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Cebos para Anastrepha fraterculus con proteína hidrolizada de subproductos agroindustriales pretratados con
radiación gamma
gre bovina, se eligieron 12 y 15% (p/v), ya que la
solubilidad de la proteína disminuyó a concentra-
ciones mayores, posiblemente por el exceso de so-
luto (Cheftel, Cuq y Lorient, 1989).
Figura 1. Efecto de la dosis sobre la cantidad de proteína extraída de las materias primas irradiadas a) tortas de soya y de palmiste,
b) suero de leche y sangre bovina.
3.2.2 Concentración de enzima y tiempo de hidróli-
sis seleccionados
Aunque ambas enzimas presentaron actividad pro-
teolítica para usarse en la hidrólisis de los aislados
proteicos, las reacciones catalizadas con flavourzi-
ma requirieron mayor tiempo de reacción y concen-
tración de enzima que las reacciones con bromelina,
para alcanzar similares concentraciones de proteína
soluble en los hidrolizados. Por ello, se seleccionó
a la bromelina para los ensayos posteriores. Ade-
más, se descartó el uso combinado de bromelina y
flavourzima porque no se observaron efectos sinér-
gicos.
La Figura 2 muestra los gráficos de concentra-
ción de proteína soluble en función del tiempo que
se obtuvieron al hidrolizar concentrados proteicos
de las materias primas con bromelina a concentra-
ciones entre 0,002 y 0,025 UA mL−1. Se muestra que
con una concentración de 0,025 UA mL−1de bro-
melina se alcanzan los mayores valores de concen-
tración de proteína soluble para todos los sustra-
tos. Esta es una ventaja que presentan los hidroliza-
dos en comparación con la proteína original, pues
al romperse en péptidos de menor peso molecular,
se incrementa el número de grupos polares, debido
al aumento de la exposición de grupos carboxílicos
y aminos libres, lo que mejora su solubilidad (Bení-
tez, Ibarz y Pagan, 2008). El tiempo de reacción es-
cogido fue de 30 min, ya que permitió alcanzar con-
centraciones de proteína de 11,94; 3,23; 7,24 y 8,53
mg mL−1para la soya, palmiste, suero y sangre bo-
vina, respectivamente, las cuales fueron cercanas a
los valores máximos observados, a los 60 min.
3.2.3 Grado de hidrólisis
En la Figura 3, se presentan los grados de hidrólisis
de los concentrados proteicos correspondientes a
cada materia prima, durante 60 min de reacción con
0,025 UA mL−1de bromelina, bajo las condiciones
de pH y temperatura establecidas.
Se puede observar que a los 30 min de reacción,
se alcanzaron porcentajes de hidrólisis del 33,87 pa-
ra la soya, del 38,89 para el palmiste, 18,42 para el
suero y 20,24 para la sangre. Estos hidrolizados son
considerados de tipo extensivo y pueden ser utili-
zados para la formulación de sustancias proteicas
líquidas, debido a su alta solubilidad y a que este
tipo de hidrolizados son fácilmente absorbidos por
los organismos vivos (Vioque y col., 2001). A los 60
min, los valores de grado de hidrólisis no presen-
taron incrementos que justifiquen un mayor tiempo
de reacción; por tal motivo, en las siguientes etapas
se trabajó con los hidrolizados correspondientes a
30 min de reacción.
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Artículo científico/Scientific paper
CIENCIAS AGRONÓMICAS Sinche, M., Jácome, G., Castillo, J., Constante, M.B. y Castro, C.
Figura 2. Concentración de proteína soluble según el tiempo de hidrólisis con bromelina a diferentes concentraciones, para a)
soya, b) palmiste, c) suero, d) sangre.
Figura 3. Grado de hidrólisis para cada materia prima durante la reacción con bromelina.
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Cebos para Anastrepha fraterculus con proteína hidrolizada de subproductos agroindustriales pretratados con
radiación gamma
3.2.4 Electroforesis SDS-PAGE
En la Figura 4 se muestran los resultados de la
caracterización molecular mediante electroforesis
SDS-PAGE. En el cebo comercial se identificaron
péptidos con pesos moleculares entre 10 y 70 kDa.
Los hidrolizados de soya exhibieron bandas corres-
pondientes a pesos moleculares de 10 a 20 kDa y en
palmiste, en su mayoría, menores a 15 kDa (Figura
4a). Los péptidos del hidrolizado de sangre tuvieron
pesos moleculares de 10 a 70 kDa y el suero de 10 a
15 kDa (Figura 4b). El cebo comercial y los hidro-
lizados de las materias primas estudiadas presen-
taron péptidos con tamaños moleculares entre 10 y
15 kDa, fracciones muy digeribles que posibilitarían
formular un cebo que pueda reemplazar al que ac-
tualmente se importa.
Figura 4. Gel de electroforesis a) 1. Hidrolizado de palmiste, 2. Estándar, 3. Cebo comercial y 4. Hidrolizado de Soya b) 1.
Hidrolizado de sangre, 2. Estándar, 3. Cebo comercial y 4. Suero de leche.
3.3 Evaluación en campo de los cebos para
mosca de la fruta
Las soluciones atrayentes colocadas en las trampas
para la evaluación en campo fueron formuladas de
modo que presenten una concentración de proteína
soluble de 12,55 mg mL−1igual a la del cebo comer-
cial; es decir que se colocaron distintas cantidades
de los extractos proteicos para llegar a una misma
cantidad de proteína en cada cebo.
El ANOVA indicó que el tipo de cebo utilizado
sí tuvo un efecto significativo (p<0,05) sobre la
cantidad de moscas atrapadas. La Figura 5 presenta
el gráfico de medias del índice MTD en función del
tipo de cebo. Se observa que el cebo de suero mostró
el mayor índice MTD (LSD, 95%). La efectividad de
los cebos de palmiste y sangre fue estadísticamente
igual a la del cebo comercial. Por ello, se les podría
considerar como alternativas para la monitoriza-
ción y control de la mosca de la fruta en el Ecuador.
En tanto que el cebo de soya evidenció un menor
índice MTD que el cebo comercial.
La diferencia de efectividad de los cebos se de-
bió, posiblemente, al tamaño molecular y naturale-
za de los péptidos obtenidos por la acción proteo-
lítica de la bromelina. Se conoce que la bromelina
cataliza la hidrólisis de enlaces peptídicos forma-
dos con residuos no polares (Benítez, Ibarz y Pagan,
2008). El diferente resultado obtenido con el cebo de
palmiste y el de soya pudo deberse a la variación
entre los perfiles de aminoácidos de los extractos
proteicos correspondientes, dado que la proteína de
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CIENCIAS AGRONÓMICAS Sinche, M., Jácome, G., Castillo, J., Constante, M.B. y Castro, C.
palmiste posee 7 de los 8 aminoácidos hidrofóbicos
(Alimon, 2004; Nelson y Cox, 2013), mientras que la
proteína de soya posee únicamente 5 (Calderón de
la Barca, Ruiz-Salazar y Jara-Marini, 2000). La efi-
ciencia del cebo de suero para capturar moscas de la
fruta posiblemente se debió a la presencia de pépti-
dos ricos en nitrógeno, con pesos moleculares entre
10 y 15 kDa. Según Canal, Gonzáles y Pérez (2010),
las moscas de la fruta perciben y asimilan con faci-
lidad péptidos de cadena corta, con bajo peso mole-
cular. Además, las proteínas del suero tienen abun-
dante presencia de lisina, lo cual proporciona una
mayor cantidad de nitrógeno que otras fuentes pro-
teicas (Jovanovi´c, Bara´c y Ma´cej, 2005). El nitrógeno
es un factor necesario para el crecimiento del dípte-
ro, que le permite alcanzar la madurez sexual (Mon-
toya, Toledo y Hernandez, 2010).
Figura 5. Índice MTD en función del tipo de cebo, durante las 5 semanas de evaluación en campo (media ±LSD, 95%).
En la Figura 6 se presenta el índice MTD en fun-
ción del tiempo para cada cebo. En todos los casos,
se obtuvieron valores de MTD mayores a 1; por tan-
to, Puéllaro puede ser considerada como una zo-
na infestada por la mosca de la fruta. Los cebos
de palmiste y suero presentaron los valores más al-
tos durante el tiempo evaluado. Los picos de MTD
podrían deberse a las primeras lluvias de la tem-
porada previas a la instalación de las trampas. Es-
to pudo favorecer el desarrollo de las pupas de
la plaga y en consecuencia aumentar la incidencia
de adultos. Consistentemente, Tucuch-Cauich, Chi-
Que y Orona-Castro (2008) señalaron una relación
directa entre la presencia de precipitaciones y el au-
mento en la incidencia de Anastrepha spp. Se pre-
sume, que la afinidad de las moscas de la fruta ha-
cia los hidrolizados de proteína utilizados en esta
investigación fue influenciada por factores como el
clima, estado fenológico de las moscas, tipo de cul-
tivo, la ubicación de la trampa, densidad de tram-
peo y nivel de población (Canal, Gonzáles y Pérez,
2010).
4 Conclusiones
La aplicación de una dosis de radiación gamma de
20 kGy como pre-tratamiento permitió obtener un
mayor rendimiento en la recuperación de proteína
para la soya con valores de 67,24%, para el palmiste
60,53% y para el suero 35,7%. Los tratamientos con
radiación no evidenciaron diferencias significativas
sobre el rendimiento de concentración de proteína
para la sangre bovina.
Las condiciones seleccionadas para la hidrólisis
enzimática fueron: pH 7,0; 50◦C; concentración de
sustrato (p/v) 15% (torta de soya, sangre bovina y
torta de palmiste) y 12% (suero); 0,025 UA mL−1
de bromelina y tiempo 30 min. Los porcentajes de
hidrólisis fueron de 33,87 para la soya, 38,89 para el
palmiste, 24,78 para el suero y 19,94 para la sangre,
luego de 30 min de reacción. Se obtuvieron hidro-
lizados proteicos con pesos moleculares similares a
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Cebos para Anastrepha fraterculus con proteína hidrolizada de subproductos agroindustriales pretratados con
radiación gamma
Figura 6. Variación del MTD de mosca de la fruta de la semana 1 a la 5.
los hallados en el cebo comercial (10 a 50 kDa).
La proteína hidrolizada de suero en primer lu-
gar, o las de palmiste y de sangre bovina como se-
gunda opción, podrían ser una alternativa a la pro-
teína que emplea el cebo comercial, con base en los
resultados del índice MTD. Es necesario investigar
el desempeño de los cebos propuestos en experi-
mentos de mayor alcance, en distintos cultivos y lo-
caciones del Ecuador en las que se haya detectado
la presencia de la mosca de la fruta. Esto se debe
a que un tipo de atrayente puede ser efectivo para
una especie determinada de mosca de la fruta, pero
no para otra, inclusive si pertenecen al mismo géne-
ro (Aluja y col., 2001).
Agradecimientos
Los autores agradecen a la Escuela Politécnica Na-
cional por el financiamiento del proyecto semilla
PIS 16-04: “Obtención de hidrolizados de proteína
a partir de residuos agroindustriales y su aplicación
como cebo en el monitoreo y control de mosca de la
fruta en cultivos ecuatorianos con potencial de ex-
portación” y a los Ingenieros Diego Carrión, Cristi-
na Sosa y José Vilatuña, de AGROCALIDAD por su
apoyo y guía en las pruebas en campo.
Declaración de interés
Se declara que no existen conflictos de interés en
ninguno de los autores.
Contribución de los autores
MS fue el director del proyecto de investigación;
supervisó el pretratamiento de las materias primas
con radiaciones ionizantes, los diseños experimen-
tales y análisis estadísticos, así como la discusión de
los resultados. PC supervisó los procesos de obten-
ción de proteína hidrolizada. GJ supervisó la eva-
luación de los cebos en campo; CC y MC realizaron
los ensayos de laboratorio y el servicio de las tram-
pas.
Material complementario
El material complementario de este artículo se pue-
de encontrar debidamente enlistado en línea en
https://bit.ly/3DKQg5x.
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©2023, Universidad Politécnica Salesiana, Ecuador. 115
Artículo científico/Scientific paper
CIENCIAS AGRONÓMICAS Sinche, M., Jácome, G., Castillo, J., Constante, M.B. y Castro, C.
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116 LAGRANJA:Revista de Ciencias de la Vida 37(1) 2023:102-116.
©2023, Universidad Politécnica Salesiana, Ecuador.
